Conceito resumido de isoenzima: variações de uma mesma enzima.

As isoenzimas são variantes de uma mesma enzima que desempenham funções específicas dentro de um organismo. Elas são compostas por diferentes subunidades proteicas, que apresentam variações em sua estrutura e função. Essas variações podem ocorrer devido a diferentes genes que codificam a enzima ou a modificações pós-traducionais. Neste artigo, discutiremos o conceito resumido de isoenzima e suas principais características.

Qual é o conceito de Isoenzima?

A maioria das isoenzimas (ou isozimas) são enzimas que catalisam a mesma reação, mas diferem em suas propriedades físicas, devido a diferenças geneticamente determinadas. Essas variações nas propriedades físicas podem incluir diferenças na massa molecular, carga elétrica, mobilidade e estabilidade. Em geral, as isoenzimas estão presentes em diferentes órgãos em concentrações características. Isso ocorre porque diferentes tecidos têm necessidades metabólicas específicas e as isoenzimas desempenham papéis importantes nessas vias metabólicas.

As isoenzimas podem ser úteis na identificação e diagnóstico de doenças. Por exemplo, a creatina quinase é uma enzima que possui diferentes isoenzimas presentes em diferentes tecidos, como músculo esquelético, coração e cérebro. O exame dos níveis de creatina quinase e suas isoenzimas pode fornecer informações sobre o tecido afetado em casos de lesões musculares, doenças cardíacas ou danos cerebrais.

Além disso, as isoenzimas também podem ser importantes na indústria. Algumas isoenzimas têm propriedades específicas que as tornam adequadas para determinadas aplicações. Por exemplo, a enzima lactato desidrogenase (LDH) possui diferentes isoenzimas, cada uma com uma afinidade específica para diferentes substratos. Isso permite que a LDH seja usada em diferentes processos industriais, como a produção de ácido lático.

Pergunta: O que são isoenzimas? Dê exemplos.

As isoenzimas são diferentes formas de uma enzima que possuem a mesma função catalítica, mas diferem na sua estrutura química e propriedades físicas. Elas são produzidas a partir de genes diferentes, mas que codificam a mesma enzima, e podem ser encontradas em diferentes tecidos ou em diferentes estágios de desenvolvimento de um organismo. As isoenzimas são visualizadas na técnica da eletroforese, que utiliza substratos e corantes especiais para separar e identificar as diferentes formas de uma enzima.

Existem diferentes sistemas enzimáticos utilizados na identificação de isoenzimas, tais como álcool desidrogenase, catalase, peroxidase, esterase e fosfatase ácida. Por exemplo, a álcool desidrogenase é uma enzima que catalisa a oxidação do álcool a aldeído ou cetona. Existem diferentes formas de álcool desidrogenase, como a ADH1, ADH2 e ADH3, que são expressas em diferentes tecidos e possuem diferentes propriedades. Através da técnica da eletroforese, é possível identificar e distinguir essas diferentes formas de álcool desidrogenase, ou seja, suas isoenzimas. Isso é importante para entender as variações na atividade enzimática em diferentes organismos e tecidos, e também pode ter implicações clínicas, como no diagnóstico de doenças.

Como identificar isoenzimas?

Diferentes métodos podem ser utilizados para identificar as isoenzimas. Um dos métodos mais comuns é a eletroforese, que pode ser realizada com diversos suportes, como gel de agarose ou de poliacrilamida. Através da eletroforese, as isoenzimas são separadas de acordo com sua carga elétrica e tamanho, permitindo a identificação das diferentes formas da enzima.

Outros métodos de identificação incluem a inativação térmica, que consiste em aquecer a amostra para inativar as isoenzimas presentes em determinados tecidos ou órgãos, a inibição por substâncias como L-fenilalanina, uréia, levamisol e homoarginina, que são capazes de inibir especificamente certas isoenzimas, e a cromatografia, que permite a separação e identificação das diferentes formas da enzima com base em suas propriedades físico-químicas.

Esses métodos são fundamentais para identificar as diferentes isoenzimas de fosfatase alcalina presentes no soro ou plasma, permitindo determinar o órgão de origem das mesmas. A identificação das isoenzimas é de grande importância clínica, uma vez que alterações nas concentrações dessas enzimas podem indicar a presença de doenças ou lesões específicas em determinados órgãos.

Como é feito o controle da atividade de uma enzima?

O controle da atividade de uma enzima pode ocorrer de várias maneiras, sendo uma delas por meio de mudanças estruturais da molécula enzimática. Essas mudanças podem ocorrer devido à união não-covalente de moduladores, conhecidas como enzimas alostéricas, ou por meio de modificações covalentes da própria enzima.

As enzimas alostéricas são reguladas por moléculas reguladoras, que se ligam a sítios alostéricos específicos na enzima. Essas ligações causam alterações conformacionais na molécula enzimática, o que pode aumentar ou diminuir sua atividade catalítica. Dessa forma, essas moléculas reguladoras funcionam como moduladores da atividade enzimática, controlando o ritmo das reações químicas que a enzima catalisa.

Além disso, as enzimas também podem ser controladas por modificações covalentes, ou seja, por adição ou remoção de grupos químicos específicos na molécula enzimática. Essas modificações podem alterar a estrutura tridimensional da enzima, afetando sua atividade catalítica. Um exemplo comum é a fosforilação de uma enzima por uma proteína quinase, que pode ativar ou inibir sua atividade.