As isoenzimas são variantes de uma mesma enzima que desempenham funções específicas dentro de um organismo. Elas são compostas por diferentes subunidades proteicas, que apresentam variações em sua estrutura e função. Essas variações podem ocorrer devido a diferentes genes que codificam a enzima ou a modificações pós-traducionais. Neste artigo, discutiremos o conceito resumido de isoenzima e suas principais características.
Qual é o conceito de Isoenzima?
A maioria das isoenzimas (ou isozimas) são enzimas que catalisam a mesma reação, mas diferem em suas propriedades físicas, devido a diferenças geneticamente determinadas. Essas variações nas propriedades físicas podem incluir diferenças na massa molecular, carga elétrica, mobilidade e estabilidade. Em geral, as isoenzimas estão presentes em diferentes órgãos em concentrações características. Isso ocorre porque diferentes tecidos têm necessidades metabólicas específicas e as isoenzimas desempenham papéis importantes nessas vias metabólicas.
As isoenzimas podem ser úteis na identificação e diagnóstico de doenças. Por exemplo, a creatina quinase é uma enzima que possui diferentes isoenzimas presentes em diferentes tecidos, como músculo esquelético, coração e cérebro. O exame dos níveis de creatina quinase e suas isoenzimas pode fornecer informações sobre o tecido afetado em casos de lesões musculares, doenças cardíacas ou danos cerebrais.
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Além disso, as isoenzimas também podem ser importantes na indústria. Algumas isoenzimas têm propriedades específicas que as tornam adequadas para determinadas aplicações. Por exemplo, a enzima lactato desidrogenase (LDH) possui diferentes isoenzimas, cada uma com uma afinidade específica para diferentes substratos. Isso permite que a LDH seja usada em diferentes processos industriais, como a produção de ácido lático.
Pergunta: O que são isoenzimas? Dê exemplos.
As isoenzimas são diferentes formas de uma enzima que possuem a mesma função catalítica, mas diferem na sua estrutura química e propriedades físicas. Elas são produzidas a partir de genes diferentes, mas que codificam a mesma enzima, e podem ser encontradas em diferentes tecidos ou em diferentes estágios de desenvolvimento de um organismo. As isoenzimas são visualizadas na técnica da eletroforese, que utiliza substratos e corantes especiais para separar e identificar as diferentes formas de uma enzima.
Existem diferentes sistemas enzimáticos utilizados na identificação de isoenzimas, tais como álcool desidrogenase, catalase, peroxidase, esterase e fosfatase ácida. Por exemplo, a álcool desidrogenase é uma enzima que catalisa a oxidação do álcool a aldeído ou cetona. Existem diferentes formas de álcool desidrogenase, como a ADH1, ADH2 e ADH3, que são expressas em diferentes tecidos e possuem diferentes propriedades. Através da técnica da eletroforese, é possível identificar e distinguir essas diferentes formas de álcool desidrogenase, ou seja, suas isoenzimas. Isso é importante para entender as variações na atividade enzimática em diferentes organismos e tecidos, e também pode ter implicações clínicas, como no diagnóstico de doenças.
Como identificar isoenzimas?
Diferentes métodos podem ser utilizados para identificar as isoenzimas. Um dos métodos mais comuns é a eletroforese, que pode ser realizada com diversos suportes, como gel de agarose ou de poliacrilamida. Através da eletroforese, as isoenzimas são separadas de acordo com sua carga elétrica e tamanho, permitindo a identificação das diferentes formas da enzima.
Outros métodos de identificação incluem a inativação térmica, que consiste em aquecer a amostra para inativar as isoenzimas presentes em determinados tecidos ou órgãos, a inibição por substâncias como L-fenilalanina, uréia, levamisol e homoarginina, que são capazes de inibir especificamente certas isoenzimas, e a cromatografia, que permite a separação e identificação das diferentes formas da enzima com base em suas propriedades físico-químicas.
Esses métodos são fundamentais para identificar as diferentes isoenzimas de fosfatase alcalina presentes no soro ou plasma, permitindo determinar o órgão de origem das mesmas. A identificação das isoenzimas é de grande importância clínica, uma vez que alterações nas concentrações dessas enzimas podem indicar a presença de doenças ou lesões específicas em determinados órgãos.
Como é feito o controle da atividade de uma enzima?
O controle da atividade de uma enzima pode ocorrer de várias maneiras, sendo uma delas por meio de mudanças estruturais da molécula enzimática. Essas mudanças podem ocorrer devido à união não-covalente de moduladores, conhecidas como enzimas alostéricas, ou por meio de modificações covalentes da própria enzima.
As enzimas alostéricas são reguladas por moléculas reguladoras, que se ligam a sítios alostéricos específicos na enzima. Essas ligações causam alterações conformacionais na molécula enzimática, o que pode aumentar ou diminuir sua atividade catalítica. Dessa forma, essas moléculas reguladoras funcionam como moduladores da atividade enzimática, controlando o ritmo das reações químicas que a enzima catalisa.
Além disso, as enzimas também podem ser controladas por modificações covalentes, ou seja, por adição ou remoção de grupos químicos específicos na molécula enzimática. Essas modificações podem alterar a estrutura tridimensional da enzima, afetando sua atividade catalítica. Um exemplo comum é a fosforilação de uma enzima por uma proteína quinase, que pode ativar ou inibir sua atividade.